Au mois de mai, nous abordons une proposition de sujet de Bartosz, notre « Teamlead Développement », et la question de savoir comment l’IA peut transformer la chimie.
Dans notre vie quotidienne, l’intelligence artificielle fait déjà partie intégrante de nombreux domaines. Nous travaillons avec des modèles linguistiques et des chatbots, et nous utilisons des appareils ménagers intelligents. Cependant, nous ne sommes souvent pas vraiment conscients des possibilités insoupçonnées qui se présentent grâce à l’utilisation de l’IA. Notre thème actuel montre que les possibilités d’application de l’IA vont bien au-delà des gadgets « sympas à avoir ».
Ceux qui s’intéressent à l’attribution du prix Nobel l’ont peut-être remarqué. Le prix Nobel de chimie de l’année 2024 a été attribué pour moitié à David Baker, et pour l’autre moitié à Demis Hassabis et John Jumper. Le travail des trois porte sur la conception de protéines, ainsi que sur la prédiction de leurs structures, à l’aide de l’intelligence artificielle.
Les protéines sont des macromolécules biologiques composées d’acides aminés. Ceux-ci sont à leur tour liés par des liaisons peptidiques. Les protéines sont présentes dans chaque cellule et ont diverses fonctions vitales dans le corps humain. Elles servent d’hormones, de substances de signalisation, d’anticorps et d’éléments constitutifs des tissus.
La structure des protéines peut être divisée en plusieurs niveaux.
Structure primaire : il s’agit de la simple séquence des acides aminés dans la chaîne. Chaque acide aminé a une position spécifique, et cette séquence est essentielle à la fonction de la protéine.
Structure secondaire : ici, les chaînes d’acides aminés se replient en motifs réguliers, tels que des spirales (hélices) ou des feuilles pliées (feuilles bêta). Ces structures aident à maintenir la protéine stable.
Structure tertiaire : l’ensemble de la chaîne d’acides aminés se replie davantage pour former une forme tridimensionnelle complexe. Cette forme est essentielle à la fonction de la protéine, car elle détermine la façon dont la protéine interagit avec d’autres molécules.
Structure quaternaire : certaines protéines sont constituées de plusieurs sous-unités qui forment ensemble une structure plus grande. Ces sous-unités peuvent s’assembler pour former un complexe fonctionnel.
Hassabis et Jumper ont réussi à développer un modèle de prédiction des structures de protéines appelé « AlphaFold2 ». Tous deux travaillent pour DeepMind, une filiale de Google. Grâce à ce modèle, il est possible de prédire avec précision la structure tridimensionnelle d’une protéine à partir de sa séquence d’acides aminés. Jusqu’à présent, cela n’était possible qu’avec la méthode complexe de la cristallographie aux rayons X. Avec son aide, la structure en double hélice de l’ADN a été déchiffrée en 1953. Pour effectuer une cristallographie aux rayons X, la protéine concernée doit d’abord être sous forme cristalline. Grâce à « AlphaFold2 », la forme tridimensionnelle d’une protéine peut désormais être calculée sans qu’une analyse en laboratoire soit nécessaire.
L’élément le plus remarquable de ce travail est sans doute le développement d’un tout nouveau type de protéine. Quelque chose qui était jusqu’à présent considéré comme quasiment impossible. Grâce au logiciel « Rosetta », développé sous la direction de Baker dès les années 90, il est désormais possible de concevoir pour la première fois des protéines entièrement nouvelles à l’aide d’« AlphaFold2 ». Il devient donc possible de créer des protéines ayant des fonctions spécifiques. Celles-ci pourraient par exemple être utilisées pour le développement ciblé de médicaments ou de vaccins. La création de nouveaux nanomatériaux est également envisageable.
La recherche sur les protéines s’est donc ouverte à de toutes nouvelles possibilités grâce à l’IA, qui peuvent influencer notre avenir de manière décisive.
